L'amiloidosi è una malattia rara causata dalla deposizione anomala e dall'accumulo di proteine nei tessuti del corpo. I depositi sono costituiti principalmente da fibre proteiche note come fibrille amiloidi. Queste fibrille si formano quando le proteine si aggregano rimanendo nei tessuti in una forma che le cellule non riescono più ad eliminare. Tali aggregati o depositi di amiloide possono causare malattie perché possono danneggiare la struttura e la funzione degli organi e tessuti colpiti. Una proteina del sangue che, se mutata, può formare depositi di amiloide è la transtiretina (TTR), e la patologia associata è chiamata amiloidosi ATTR. Le persone con mutazioni ereditarie nel gene TTR producono una versione amiloidogenica della proteina TTR.  Ad oggi, sono state osservate più di 130 diverse mutazioni nel gene TTR e molte di queste mutazioni sono state associate ad amiloidosi ATTR ereditaria; nello specifico, depositi di amiloide TTR colpiscono i nervi e/o il cuore, e talvolta anche i reni e gli occhi. Il progetto della Prof.ssa Corazza studia il meccanismo molecolare dello sviluppo dell'amiloidosi ATTR attraverso metodi di biologia strutturale, per rivelare i cambiamenti strutturali della proteina. Tali studi permetteranno di effettuare osservazioni a livello atomico per capire come le alterazioni della proteina mutata ne destabilizzano struttura e funzione, favorendone l’aggregazione. Nello specifico, tale studio si focalizzerà su tre varianti di TTR (note come V30M, S52P e V122I). Per lo scopo, verrà utilizzata una nuova tecnica, chiamata Rheo-NMR (Rheo-Risonanza Magnetica Nucleare), che aiuterà a comprendere il ruolo combinato delle forze meccaniche, presenti anche nel cuore, e del taglio enzimatico delle proteine.